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Isolierung von α-Lactalbumin aus Rohmilch

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Biology

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Ruhr-Universität Bochum - RUB

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Protokoll Versuch F-03: Untersuchung von α-Lactalbumin Einleitung In diesem Versuch wird das in Versuch F-02 durch verschiedene Fällungen und eine Gelchromatograp­hie aus entrahmter Rohmilch isolierte α-Lactalbumin untersucht. Dafür wird zunächst mit Hilfe einer Bradford-Eichge­rad­e der Proteingehalt der bei der Gelchromatograp­hie aufgefangenen Fraktionen untersucht. Für diesen Versuchsteil werden BSA-Lösungen bekannter Konzentration mit Coomassie Brilliant Blau G250 angefärbt und aus den Extinktionen bei…

Versuch F-02

Isolierung von α-Lactalbumin aus Rohmilch

Inhalt

I. Einleitung. 1

II. Durchführung und Beobachtung. 1

III. Ergebnisse. 2

IV. Diskussion. 2

Quellenverzeichnis. 2

I. Einleitung

Milch, die von den Milchdrüsen aller Säuger gebildet wird, dient deren Neugeborenen als Nahrung. Je nach Spezies unterscheidet sich die Zusammensetzung. Im Allgemeinen Sprachgebrauch wird der Begriff Milch für Kuhmilch gebraucht.

Milch ist eine Fett-Wasser-Emulsion, wobei die enthaltenen Proteine als Emulgatoren und somit als Stabilisatoren wirken. Die Kuhmilch enthält 3,5% Proteine, welche sich in die Caseinfraktion (ca. 2,8%; relative Molekülmasse: 800kDa[1]) und die Molkeproteine α-Lactalbumin (0,45%), β-Lactoglobulin (0,15%), Serumalbumin und Immunoglobuline, einteilen lassen.

Ansonsten enthält die Milch neben Lactose, Spurenelementen und Vitaminen auch Fett.

Um das α-Lactalbumin zu isolieren, muss zunächst das Fett entfernt werden. Dazu wird die unbehandelte Milch zentrifugiert und so in Rahm und Molke getrennt. Die Molke enthält nun die Proteine.

Um diese weiter zu trennen, macht man sich die Löslichkeit der verschiedenen Proteine zu Nutze. Caseine werden zum einen bei erhöhter Temperatur (40°C) denaturiert und zum anderen können sie durch Aussalzen ausgefällt werden.

Das Aussalzen beruht auf dem Prinzip des Löslichkeitsprodukts. Es lässt sich dadurch veranschaulichen, dass die Wassermoleküle das zugegebene Salz hydratisieren und somit nicht mehr ausreichend Wassermoleküle für die Hydratisierung des Proteins vorhanden sind.

Die nötige Salzmenge, um ein Protein auszufällen, unterscheidet sich von Protein zu Protein.

Die dennoch nicht ausgefällten Caseine können außerdem durch Säurefällung aus der Flüssigkeit entfernt werden. Dabei spielt der individuelle isoelektrische Punkt der Proteine eine Rolle.

Am isoelektrischen Punkt liegt das Protein in seiner Neutralform vor. Im Wasser ist aber ein geladenes Molekül, aufgrund der Wechselwirkungen mit dem Wasser, löslicher als ein Neutrales. Daher fällt das Protein im Bereich seines isoelektrischen Punktes aus.

Bei der Säurefällung des α-Lactalbumins kommt dieser Mechanismus jedoch nicht zum Tragen. Dort beruht die Fällung auf Konformationsänderungen, welche durch Ausbildung neuer Kontaktflächen z.....[read full text]

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1ml wurde anschließend in einem Eppi bei 13000g für 2 Minuten erneut zentrifugiert, um weitere unerwünschte, ausgefallene Proteine zu entfernen. Der Überstand wurde in ein 15ml Gefäß überführt und mit 100 µl Farbstoff (Bromphenolblau und Bluedextran) versetzt. Die zuvor farblose, klare Lösung färbte sich tief blau.

Danach wurde die Sephadex-Säule vorbereitet. Dazu wurde der Puffer (0,05M Tris/HCl, pH 7,4, 1mM CaCl2) bis auf 1cm über den Kügelchen abgelassen. Nun wurde die angefärbte Probe auf die Säule gegeben und nach Einsickern mit Puffer überschichtet.

Die Durchflussgeschwindigkeit wurde nun auf 1 Tropfen pro 3 Sekunden eingestellt. Das Eluat wurde nach der ersten Blaufärbung in 15ml Gefäße aufgefangen, so dass 15 Fraktionen mit je 5ml entstanden (bei Probe 2 wurden nur 4ml aufgefangen). Nach Beendigung wurde so lange gespült bis der zweite Farbstoff (Bromphenolblau) eluiert wurde.

Dadurch wurde eine vollständige Eluierung der Proteine sichergestellt, da Bromphenolblau eine relative Molmasse von 0,5kDa hat und folglich a.....

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Das zweite und deutlich kleinere Maximum bei Fraktion 12 lässt sich als α-Lactalbumin identifizieren. Es war zu erwarten, dass α-Lactalbumin mit einer relativen Molekülmasse von 15,5 kDa sehr spät eluiert wird, da es sich zunächst in die Poren einlagert.

Mit dem Farbstoff Bromphenolblau, der eine relative Molekülmasse von 0,5 kDa hat, wurde das Ende der Gelfiltration angezeigt. Dieser wurde deutlich später eluiert. Dies bestätigt nochmals, dass das zweite Maximum dem α-Lactalbumin zu geordnet werden kann.

Abschließend lässt sich sagen, dass die Isolation des α-Lactalbumins nicht vollständig geklappt hat. Es waren immer noch andere Proteine enthalten. Jedoch konnte ein Extinktionsmaximum dem α-Lactalbumin zu geordnet werden. Zur genauen Charakterisierung des Proteins könnte eine Gelelektrophorese durchgeführt werden.

Quellenverzeichnis

-          Skript zum Ve.....

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[1] ∋∞≈: 9∞+=∞≈ 7∞+++∞≤+ 4;†≤+∂∞≈⊇∞ ∞≈⊇ 4;†≤+++⊥;∞≈∞; 5∞⊥∞+† 4.3+∞≤∂∋∋;∞+; 2007; 3.92

[2]  ∋∞≈:

[3] 9∞+=∞≈ 7∞+++∞≤+ 4;†≤+∂∞≈⊇∞ ∞≈⊇ 4;†≤+++⊥;∞≈∞; 5∞⊥∞+† 4.3+.....

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