Aminosäuren – Grundbausteine aller Proteine
Proteine:
- =Eiweiße
- dienen als Werkzeug für fast alle Aktivitäten
- Bausteine der Zelle
- bestehen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff (und Schwefel)
- Grundbausteine : Aminosäuren
- Kohlenstoffatom, von vier Atom(gruppen) umgeben
- Aminogruppe (-NH²)
- Carboxylgruppe (-COOH)
- Wasserstoffatom (-H)
- Organischer Rest (-R)
- sind in Proteinen über Peptidbindungen
miteinander verbunden
- Die chemischen Eigenschaften der organischen Reste bestimmen das Verhalten und damit die Eigenschaften der Proteine
- Es gibt 20 verschiedene Reste
- In Proteinen kommen bis zu 20 verschiedene Aminosäuren vor
- Nach den Resten lassen sich die Aminosäuren in die vier Gruppen einteilen:
Unpolar, polar, positiv geladen und negativ geladen.
Struktur der Proteine
- Funktionsweise eines Proteins durch Struktur bestimmt
- Vier Strukturmöglichkeiten :
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· Primärstruktur
Aneinanderreihung von Aminosäuren durch Peptidbindungen zu einer Aminosäurekette/Polypeptidkette (geradlinige Kette)
· Sekundärstruktur
à Faltung der Peptid-Kette
* Schrauben- oder α-Helixstruktur
* β-Faltblattstruktur
· Tertiärstruktur
Faltung einzelner Polypeptidketten zu einer dreidimensionalen spezifischen Struktur
· Quartiärstruktur
Verknüpfung mehrer Protein-Ketten in ihrer Tertiärstruktur zum vollständigen Protein
Enzyme
- Biokatalysatoren
- Ort der Reaktion im Enzym = atives Zentrum
- Reaktionsgleichung:
E + S    à  E – S – Komplex à E – P – Komplex   à  E +P
Bildung        Reaktion vollzieht sich am Enzym              Zerfall
Exergonische Reaktionen u. endergonische Prozesse
chemische Reaktion, bei der Energie abgegeben wird und die daher von selbst abläuft (Delta G negativ)
chemische Prozesse, bei denen Energie zugeführt werden muss, damit diese ablaufen können
Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen, indem sie Energiebarrieren senken
Enzyme setzen die Energieschwelle herab. Die Energieschwelle stellt diejenige Energiemenge dar, die zum Start einer Reaktion aufgewendet werden muss: Aktivierungsenergie.
Enzymkatalysierte Reaktionen:
- ohne Katalysator höhere Aktivierungsenergie nötig
- Enzyme (Katalysatoren) senken Aktivierungsenergie à schnellerer Reaktionsablauf
- Mit Katalysator höherer Energiegehalt im Ausgangsstoff
Substratkonzentration
- Konzentration = Stoffmenge (Teilchenzahl) pro Volumen
- Niedrige Substratkonzentration = geringe Geschwindigkeit der Substratumsetzung
- Durch Erhöhung der Konzentration steigt die SU, bis zu einem bestimmten Punkt, an dem die Geschwindigkeit nicht gesteigert werden kann
- Jedes Enzym hat einen Maximalwert bei der Geschwindigkeit
- Zunehmende Anzahl der Substratteilchen = zunehmende Wahrscheinlichkeit, auf das Enzym zu treffen à steigende Reaktionsgeschwindigkeit
- Hohe Konzentration : Aktive Zentrum kann von Substratmolekülen nicht besetzt werden, durch langsame Trennung des vorherigen Enzyms
èMaximalwert behindert durch andere Stoffe die Reaktion
Um ein Enzym zu charakterisieren, bestimmt man die Substratkonzentration, bei der die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit verläuft.
Sie wird als Km-Wert bezeichnet. Sie lässt sich im Unterschied zur Sättigungskonzentration genau bestimmen. Für ein bestimmtes Enzym ist Km eine spezifische Größe.
Je kleiner der Zahlenwert von Km ist, desto stärker bindet ein Enzym das Substrat aus einer verdünnten Lösung und umso niedriger ist die erforderliche Substratkonzentration für die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit
Großer Km-Wert à geringe Affinität Enzym/Substrat
 Hemmungsmechanismen bei Enzymen
a) kompetitive Hemmungen
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Die Aktivität eines Enzyms kann reversibel durch einen dem Substrat    ähnlichen Stoff gehemmt werden, wenn dieser mit dem Substrat die Besetzung des aktiven Zentrums konkurriert. Der Hemmstoff verdrängt das eigentliche Substrat, je höher die Konzentration des Inhibators ist, desto mehr Enzymmoleküle werden blockiert.
Der kompetitive Inhibator kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden. Die Hemmung ist somit reversibel (kann nicht rückgängig gemacht werden).
b) Nicht kompetitive Hemmungen
     Inhibitor bindet sich an ESK und verhindert Umsetzung
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Abhängigkeit der Enzymaktivität von Umgebungsfaktoren
Abhängigkeit der Enzymaktivität vom pH-Wert:
Die Abhängigkeit vom pH-Wert kann von Enzym zu Enzym sehr variieren. Kurvenformen sind aber für viele Enzymreaktionen typisch.
Genau wie das Temperaturoptimum besitzt das Enzym auch einen pH-Wert bei dem es am stärksten aktiv ist. Weichen die pH-Werte deutlich nach oben oder unten ab, dann sinkt die Aktivität stark ab, bis schließlich der Nullwert erreicht wird.
Ursache ist die Denaturierung.
èEnzyme sind an den pH-Wert des Milieus, in dem sie Reaktionen katalysieren, angepasst.
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Beeinflussung der Enzymaktivität durch das physikalische und chemische Milieu einer Zelle
a) Temperaturabhängigkeit
I : RGT-Regel (Reaktions-Geschwindigkeit-Temperatur-Regel)
Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C verdoppelt sich die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion bzw. die Gesamtgeschwindigkeit biochem. Prozesse
 Prozess, in dem ein Protein seine native (natürliche) Konformation verliert, wodurch es biologisch inaktiv wird. Die Passform des Enzymmoleküls für das Substrat geht verloren.
à Hitzedenaturierung: Die Wärmeenergie zerstört die Wasserstoffbrücken und   andere nicht kovalente Bindungen und Kräfte, die die aktive Konformation der Enzymmoleküle stabilisieren.
è Da die Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit entsprechen der RGT-Regel und ihre Abnahme durch Enzymdenaturierung gegenläufige Effekte sind, entsteht ein Punkt eines optimalen Umsatzes
è Jedes Enzym besitzt ein Temperaturoptimum, bei dem seine Reaktionsrate am höchsten ist. Diese Temperatur erlaubt die größte Zahl von Interaktionen zwischen Enzym und Substrat, ohne dass das Enzym denaturiert. Die Temperaturgrenzen sind artspezifisch.
Viele durch Enzyme katalysierte Stoffwechselreaktionen werden durch negative Rückkopplung reguliert. Man spricht auch von einer Endprodukt- oder Feedback-Hemmung. Dabei wird einer der Schritte in einer Reaktionskette durch das Endprodukt der Reaktion gehemmt.
Das dafür verantwortliche „Schrittmacherenzym“ ist ein allosterisches (nicht kompetitives) Enzym.
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Feedback – Hemmung
Das Endprodukt wirkt als allosterischer Inhibator auf das Enzym ein, das den ersten Schritt einer Stoffwechselkette katalysiert = negative Rückkopplung.
à Die Anfangsreaktionen vieler Stoffwechselwege werden von ihren Produkten     gehemmt
è Die Feedback-Hemmung verhindert, dass die Zelle chemische Reserven vergeudet, indem sie mehr Endprodukt als notwendig synthetisieren würde.
Regulation der PFK – Aktivität
Ein hoher ATP – Spiegel hemmt die EA allosterisch, während eine erhöhte ATP/ADP-Konzentration allosterisch aktiviert.
Damit wird die Energieladung der Zelle, das Verhältnis von ATP/ADP bzw von ATP/ADP zum Regler: Bei hohem Energieverbrauch sinktdie Energieladung der Zelle und der Energie liefernde Stoffwechsel wird angekurbelt.
(* 1. Teil des Glucoseabbaus)
Def. Affinität
Bereitschaft eines Enzymmoleküls mit einem Substrat eine Bindung einzugehen. Wenn die Enzymreaktion stattgefunden hat, ändern sich auch die Affinitäten/Bindungskräfte.
èBindungen werden weiter gelöst
Def. Denaturierung
Proteine verändern unter dem Einfluss von Hitze, Säure und Lauge ihre räumliche Anordnung. Den Prozess, bei dem ein Protein seine native(natürliche) Konformation verliert, bezeichnet man als Denaturierung. Enzyme(=Proteine) werden dadurch biologisch inaktiv).
Molekül, das von einem Enzym umgesetzt wird
Def. Aktives Zentrum
Bereich des Enzyms, an dem das Substrat gebunden und umgesetzt wird
Def. Substratspezifität
Jedes Enzym kann meist nur eine Art von Substrat umsetzen (Schlüssel-Schloss- Prinzip)
èInduzierte Passform (wie Händedruck)
èflexible Strukturen, die sich bei der Enzymreaktion aneinander anpassen
Def. Wirkunsspezifität
Enzym katalysiert nur eine von mehreren möglichen Reaktionen                                   des Substrats (z.B. Spaltung des Substrats an einer bestimmten Stelle)
Def. Aktivierungsenergie
Energie, die benötigt wird, damit eine Reaktion abläuft, d.h. die Energie, die dem Reaktionspartnern zugeführt werden muss, damit die Reaktion stattfindet.
Def. Katalysator
Der Katalysator erniedrigt die Aktivierungsenergie und beschleunigt dadurch die Reaktion.
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