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Biology

University, School

Flois-Gymnasium Berlin

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2, 2014

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Aktivität der Enzyme - Fragen und Antworten; Begriffe

Wie viele Aminosäuren gibt es?

Es gibt 20 verscheidene Aminosäuren. Fast alle können vom Organismus aufgebaut werden.

Was ist ein Tripeptid?`

Ein Molekül, das aus drei Aminosäuren besteht.

Cofaktor?

Cofaktoren sind zusätzlich kleine organische Moleküle oder Metallionen, die an ein Enzym binden.

Substrate?

Substrate sind Reaktionspartner, die ein Enzym umsetzt.

Van der Waals Bindungen:

Zwischenmolekulare Kräfte, die zwischen unpolaren Molekülen wirksam werden.

Was bedeutet es, dass Enzyme substratspezifisch sind?

Enzyme sind substratspezifisch, d.h. Sie können nur ein bestimmtes Substrat binden und umsetzen.

Was versteht man unter einer Aminosäuresequenz eines Proteins?

Die Aminösäuresequenz ist die Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb eines Proteins. Sie ist genetisch festgelegt und charakterisiert jedes Protein.

Was versteht man unter funktioniellen Gruppen?

Sind Molekülteile mit einem charakteristischen Reaktionsverhalten.

Welche Art von Seitenketten können sie besitzen?

-polare Seitenketten: Cystein

-unpolare Seitenketten: Glycein, Alanin

-saure Seitenketten: Glutamin

-basische Seitenketten: Lysin, Arginin

Was bewirkt eine Oxireduktase?

Sie übertragen Elektronen und oxidieren das eine Substrat und reduzieren das andere Substrat.

Wie wird ein Enzym benannt?

Meist mit dem Substratnamen, das es umsetzt und mit der Endung -ase.

Was versteht man unter dem Begriff Elektronegativität?

Das ist das Maß für die Kraft mit der ein Atom die Bindungelektronen innerhalb einer Verbindung anzieht.

Was ist ein Polypeptid?

Als Polypeptid wird eine Aminosäurekette bezeichnet, die aus mehr als 10 Aminosäuren besteht. Die Amoniosäuren sind über Peptidbindungen zu langen Molekülketten verknüpft. Diese Ketten bezeichnet man als Polypeptide. Sie bauen die Proteine, Le zum Beispiel Enzyme, auf.

Was bewirkt eine Isomerase?

Isomerasen stellen isomere Moleküle her, sie nehmen Umbauten innerhalb eines Moleküls mit gleicher Molekülformel vor.

Funktionelle Gruppe:

ein Molekülteil mit charakteristischen Reaktionsverhalten

Wodurch wird das chemische Verhalten der Aminosäuren bestimmt?

Das chemische Verhalten der Aminosäuren wird von ihren Seitenketten bestimmt.

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Skizziere die einfachste Aminosäure!

Glycin: -R = -H ; Alanin: R = -CH3

Aminosäuren verbinden sich über ihre funktionelle Gruppe miteinander. Ein Beispiel einer solchen Kondensationsreaktion ist unten dargestellt. Die Reaktion wird als Kondensation bezeichnet, weil Wasser dabei frei gesetzt wird.

Alles 20 Aminosäuren besitzen eine gemeinsame Grundstruktur:

-einem zentralen C-Atom ist eine Carboxylgruppe -COOH, eine Aminogruppe -NH2, ein Wassersoffatom und eine Seitenkette -R gebunden

Die Aminosäuren unterscheiden sich nur in der Struktur ihrer Seitenketten R1 – R20

In welche Gruppen werden Enzyme eingeteilt?
Eine Einteilung der Enzyme nach ihrer chemischen Struktur ist nicht möglich. Heute werden Enzyme daher offiziell nach der Reaktion, die sie katalysieren, in verschiedene Klassen eingeteilt. Es werden folgende 6 Hauptklassen unterschieden: 
1. Oxidoreduktasen,
2. Transferasen, 
3. Hydrolasen,
4. Lyasen, 
5. Isomerasen, 
6. Ligasen

Was ist das aktive Zentrum bzw. katalytische Zentrum?
Den Ort innerhalb des Enzyms, an dem das Substrat gebunden bzw. umgesetzt wird, nennt man aktives Zentrum. Die Verknüpfung von Enzym und Substrat heißt Enzym-Substrat-Komplex. Die Reaktion läuft nach folgendem Schema ab:

Enzym + Substrat -> Enzym-Substrat-Komplex -> Enzym + Produkt

Die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum erfolgt, indem sich zwischen Substratmolekül und Enzym zwischenmolekulare Anziehungskräfte ausbilden. Dafür ist ein exaktes passen von räumlichen Strukturen und Ladungsverteilung des aktiven Zentrums des Enyms und des Substratmoleküls erforderlich.

Das Enzym geht unverändert aus der Reaktion hervor und kann weitere Reaktionszyklen durchlaufen. Jedes Enzym kann in der Regel nur eine ganz bestimmte Veränderung des Substrates bewirken. Diese Eigenschaft bezeichnet man als Wirkungsspezifität.

Oxidation: Aufnahme von Sauerstoff, Abgabe von Sauerstoff, Abgabe von Elektronen

Reduktion: Abgabe von Sauerstoff, Aufnahme von Elektronen, Aufnahme von Wasserstoff

Enzyme?

Sind in lebenden Zellen gebildete Proteine, die als Biokatalysatoren die Gesamtheit der chemischen Umsetzungen im Organismus, seinen Stoffwechsel, steuern. Enzyme vermindern die benötigte Aktivierungsenergie, so dass chemische Reaktionen zum Beispiel schon bei normalen Temperaturen schnell ablaufen.

Enzyme setzten an ihrem aktiven Zentrum ganz bestimmte Substrate zu Produkten um, ohne sich dabei bleibend zu verändern.

Enzyme sind Biokatalysatoren: Sie beschleunigen biochemische Raktionen, id´ndem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen. Enzyme gehen wir Katalysatoren unverändert aus der Reaktion hervor. Sie setzen jeweils nur ein bestimmtes Substrat um. Sie setzen jeweils nur ein bestimmtes Substrat um( Substratspezifität und sie katalysieren nur eine bestimmte Reaktion (wirkungsspezifität)

Substratspezifität?

Jedes Enzym wirkt nur auf ein ganz bestimmtes Substrat.

Wirkungsspezifität?

Jedes Enzym führt nur eine spezielle chemische Reaktion duch


Die Abfolge der Aminosäuren in der Kette =Aminosäuresequenz

Es gibt zwei Arten von Elektronenpaarbindungen:

    die unpolare Elektronenpaarbindung ( zwischen zwei identischen Nichtmetall-Atomen eines Elements) z.B Wasserstoff-Wasserstoff ; Stickstoff-Stickstoff)

    die polare Elektronenpaarbindung ( zwischen zwei unterschiedlichen Nichtmetall-Atomen verschiedener Elemente) Je größer EN umso polarer wird die Bindung. EN größer als 0.5 polare Bindung. Differenz größer als 1,5 IMMER Ionenbindung. Elektronegativitätswerte nach Pauling: 0= 3.5

    C=2.5

    Ziehen beide Atome die Bindungselektronen gleich stark an, ist die Ladungsverteilung symmetrisch.

    Ist die Ladungsverteilung im gesamten Molekül nicht symmetrisch spricht man von einem Dipol.


Die Van der Waals Kräfte sind recht schwache Kräfte zwischen Atomen und Molekülen und wirken um so stärker, je größer die Moleküle sind

Zwischen Dipolmolekülen bilden sich Dipol-Dipol-Wechselwirkungen aus. Diese beruhen darauf, dass sich die ungleichen Teilladungen der polaren Moleküle gegenseitig anziehen.

Wenn in einem Molekül eine polare Elektronenpaarbindung zu einem Wasserstoffatom vorliegt und ein weiteres Molekül mit Sauerstoffatomen oder Stickstoffatomen dazukommt, können sich zwischen den Molekülen Wasserstoffbrückebindungen bilden.

Stärksten:

  1. Disulfidbindungen

  2. Ionenbindungen

  3. Wasserstoffbrückenbindungen

  4. van-der- Waals- Kräfte


sind starke kovalente Bindungen, die sich ausbilden,wenn das Schwefelatom eines Cytein Molküls mit dem Schwefelatom eines zweiten Cysteins- Moleküls eine Bindung eingeht.

Peptidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen den Aminosäure. In einem Protein sind die Aminosäuren durch Peptidbindungen( ) miteinander verknüpft.

Bildung einer Peptibindung :Wird eine Aminosäure mit einer anderen Aminosäure verknüpft, bildet die Carboxy-Gruppe der ersten Aminosäure mit der Amino-Gruppe der anzuhängenden Aminosäure eine so genannte Peptidbindung unter Freisetzung eines Wasser-Moleküls.

Primärstrukur

  • die Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette.

Sekundärstruktur:

  • Ursache für die Raumstrukturen eines Enzyms sind die Wasserstoffbrückenbindunge, die sich zwischen benachbarten Aminosäuren der Polypetidkette in regelmäßigen Abständen ausbilden.

  • Viele Abschnitte einer Polypeptidkette sind zu Faltblattstrukturen oder Helixstrukturen gefaltet

Tertiärstruktur:

  • zwischen aminosäuren die in der Polypeptidkette weiter voneinander entfernt sind, bilden sich auch die besonders stabilen Disulfibrücken aus. Dadruch kommt es zu einer weiteren räumlich Auffaltung, erinnert an ein wollknäul

  • charakteristische Struktur eines Eiweißes

muartiärstruktur:

  • einen derartigen Komplex aus mehreren Polypeptidketten bezeichnet man als Quartiärstruktur

Oxireduktase: reduzierte form bzw. oxidierte Form

Transferase:Übertragung von funktionellen Gruppen

Hydrolase:Hydrolistische Abspaltung

Lyase: nicht hydrolistische Abspaltung

Isomerase: Umwandlung von Isomeren

Ligase: Verknüpfung von Bindungen

Die DNA ist ein Kettenmolekül, das aus vielen hintereinander geknüpften Bausteinen, den Nuceltiden, besteht

Nukleotide:

Jedes Nukleotid besteht aus 3 Bestandteilen:

- einer organischen Base: A, G, C, T

- einem Zucker: Desoxyribose

- Phosphat

Die Abfolge der Basen in einem DNA-Molekül bezeichnet man als Basensequenz.

Ein DNA-Molekül besteht aus zwei Strängen, die sich schraubig umeinander winden. Man spricht von Doppelhelix- Struktur. Man kann die Doppelhelix mit einer Wendeltreppe vergleichen, die an beiden Seiten ein Geländer hat. In diesem Modell entspricht die regelmäßige, hunderttausende Abfolge von Phosphatgruppen und Desoxyribose dem Geländer der Wendeltreppe.

Basenpaare:

Adenin - Thymin: 2 H-Brücken Man sagt zu den zueinanderpassenden Basen,dass sie komplimentär sind,da sie Wie Schlüssel und Schloss ineinander passen.

Guanin - Cytosin: 3 H-Brücken

Doppelstrang-DNA

- Denaturierung: Spaltung bei Erhitzen (Schmelzen)→ Aufbrechen der Wasserstoffbrücken

  • Renaturierung: Zusammenlagern der Einzelstränge bei langsamen Abkühlen → Wiederausbildung der Wasserstoffbrücken


    Ablauf der DNA-Replikation:

    Bevor Mitose
    oder Meiose
    ablaufen kann, muss eine Zelle ihre DNA verdoppeln. Dies geschieht durch die Replikation während der Interphase.

    Als Ausgang haben wir einen Doppelhelix-Strang, dieser wird von dem Enzym Helicase gterennt, und es entstehen zwei Tochterstränge. Somit entseht eine Replikationsgabel.
    Hier setzt nun das Enzym Primase an und katalysiert die Synthese eines RNA-Primers, ein kurzes RNA-Stück, das als Anfangsmolekül dient. 
    An diesen RNA-Primer kann nun das Enzym DNA-Polymerase Nucleotid-triphosphat-Stücke anheften.

Semikonserativ: Die Doppelhelix öffnet sich in 2Einzelstränge und jeder Einzelstrang ergänzt sich zu einem neuen Doppelstrang

Ablauf der DNA- Replikation (vereinfacht)

1) Die Doppelhelix wird von einem Enzym (Helicase) geöffnet :(„Replikationsgabel“).

2) Die im Kernplasma frei schwimmenden Nukleotide lagern sich komplementär an die Einzelstränge an.

3)Ein Enzym– DNA-Polymerase– verknüpft die angelagerten Nukleotide zu einem neuen Strang.

Da die DNA-Polymerase nur in Leserichtung verknüpfen kann, wird der obere Strang kontinuierlich
verlängert, der untere diskontinuierlich. Hier ist ein weiteres Enzym = Ligase nötig, um die Strangstückchen zu verknüpfen.

4) Es sind 2 identische Doppelstränge entstanden, ,jeweils aus altem und neuem Einzelstrang bestehend!  Diese erscheinen in der aufspiralisierten Transportform der Metaphase als die beidenChromatiden eines Chromosoms.


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