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Versuch 1 zur Löslichkeit: a) Durchführung: Als erstes haben wir ca. 4 ml. reines Eiklar mit ca. 2 ml destilliertem Wasser gemischt. Als nächstes haben wir etwas Kochsalz hinzugefügt und die Reaktion beobachtet. Danach haben wir unsere Mischung mit destilliertem Wasser aufgefüllt (bis 30 ml) Beobachtung: Als erstes war die Mischung aus Eiklar und Wasser klar. Beim Hinzufügen von Kochsalz ist die Lösung trüb geworden. Zu dieser Lösung haben wir erst 10 ml Wasser hinzugegeben und beobachtet, dass sie etwas klarer geworden ist. Je mehr Wasser wir hinzugefügt haben, desto klarer ist die Mischung geworden. Ergebnis: Proteine können geladene oder polare Aminosäuren haben. Die polaren und geladenen Gruppen reagieren mit den Wassermolekülen und bilden dadurch Wasserstoffbrücken aus. Aufgrund ihrer funktionellen Gruppen in den Seitenketten bilden sich Anionen oder Kationen. Wasser ist ein Dipol. Das Sauerstoffatom zieht die Bindungselektronen mehr zu sich und so entsteht eine positive Ladung bei den Wasserstoffatomen. Je nachdem, welche Ladung bei den Proteinen vorliegt, lagern sich die Wassermoleküle um das Protein und bilden eine Hydrathülle. Bei einem Kation liegt das Sauerstoffatom näher zum Protein, da dieses eine negative Ladung hat und positive und negative Ladung sich anzieht. Liegt ein Anion vor, so liegen die Wasserstoffatome näher dran. Grafiken wurden automatisiert entfernt
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• Click on download to get complete and readable text • This is a free of charge document sharing network • First upload your own document, and you get a word document per email • No registration necessary, gratis Swap homeworks and notes at no charge! Gratis scripts for students and pupils! Aussalzung Proteine liegen nur dann in einer Lösung vor, wenn sie über eine ausreichende Hydrathülle aus Wassermolekülen verfügen. Wenn der Lösung jetzt Salze hinzugefügt werden, so bilden die dissoziierten Ionen selbst Wassermoleküle in der Hydrathülle und entziehen dem Proteinmolekül ihre Wassermoleküle. Wenn die Salzkonzentration einen bestimmten Wert erreicht hat, wird dieser Effekt so groß, dass das Protein der Lösung nicht mehr standhalten kann, d.h. es fällt aus der Lösung aus und es bildet sich ein Niederschlag. (Die Wechselwirkungen zwischen den Proteinen sind stärker gewesen als die Interaktion mit dem Lösungsmittel. Somit aggregiert das Protein und fällt aus.) b) Durchführung: Zuerst haben wir das Becherglas mit 2 g Ammoniumsulfat gefüllt und dann mit destilliertem Wasser bis 4 g aufgefüllt. Dazu haben wir dann die Eiklarlösung gegeben. Zuletzt haben wir die Mischung mit destilliertem Wasser aufgefüllt (bis zu 30 ml). Beobachtung: Wasser und Ammoniumsulfat hat sich nicht vermischt. Als das Eiklar hinzugegeben wurde, entstand eine trübe Lösung. Nachdem wir diese Mischung mit Wasser aufgefüllt haben, entstand wieder eine klare Lösung, die oben etwas schaumig war.
Ergebnis: Die am häufigsten angewandte und älteste Methode zur Fällung ist die mit Ammoniumsulfat. Durch das Hinzufügen einer hohen Konzentration von Ammoniumionen (NH4+) und Sulfationen
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• Click on download to get complete and readable text • This is a free of charge document sharing network • First upload your own document, and you get a word document per email • No registration necessary, gratis Swap homeworks and notes at no charge! Gratis scripts for students and pupils! Aggregation der Proteine durch hydrophobe Wechselwirkung. Die Lösung ist wieder trüb. Ammoniumsulfat ist leichter wieder von Proteinen zu entfernen als andere Stoffe. Durch das Hinzufügen von ca. 20 Tropfen Wasser ist die Lösung wieder klar geworden und somit das ausgefällte Eiweiß wieder zurückgegangen, da wieder mehr Hydrathüllen gebildet worden sind. Durch die Fällung mit Ammoniumsulfat bleibt die biologische Aktivität des Proteins erhalten. Versuch 2 zur Denaturierung a) Durchführung: Zuerst haben wir die Eiklarlösung tropfenweise mit Salzsäure (HCl) versetzt. (Besser wäre bei diesem Versuch reines Eiklar gewesen). Anschließend haben wir die Lösung mit mehr Wasser verdünnt. Beobachtung: Die Eiklarlösung wird nach ca. 20 Tropfen von der Salzsäure zu einer trüben Lösung. Als wir dann die Lösung weiter mit destilliertem Wasser verdünnt haben, ist die Lösung trüb geblieben und die Eiweißfäden sind ausgefallen. Ergebnis: Denaturierung mit einer Säure. Die Denaturierung beschreibt die natürliche Veränderung der Struktur eines Proteins (Zerfall der Sekundär und Tertiärstruktur). In diesem Fall ist die Eiklarlösung durch eine Säure denaturiert. Die Struktur des Proteins ist nur noch ein Zufallsknäul, denn die stützenden Verbindungen, die das Protein eigentlich in der Form halten, werden zerstört. Die Wasserstoff- Brücken sind gelöst worden.
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• Click on download to get complete and readable text • This is a free of charge document sharing network • First upload your own document, and you get a word document per email • No registration necessary, gratis Swap homeworks and notes at no charge! Gratis scripts for students and pupils! Durch Renaturierung kann das Protein wieder die Ausgangsstruktur annehmen. b) Durchführung: Zuerst haben wir die Eiklarlösung mit 4 ml Ethanol gemischt. Anschließend diese Lösung mit Wasser aufgefüllt. Beobachtung: Die Eiklarlösung zusammen mit dem Ethanol ergibt eine sehr trübe Lösung, vergleichbar mit Milch. Nach reichlicher Wasserzugabe löst sich das ausgefallene Eiweiß wieder und die Lösung wird klar. Ergebnis: Durch die Denaturierung mit Alkohol kommt es zu einer reversiblen Veränderung der Hydrathülle bis hin zu einer Zerstörung der Hydrathülle. Ethanol stört die Wasserstoffbrücken, indem es als polares Lösungsmittel interferiert. Es kommt zum Ausflocken des Proteins, da sich die Tertiärstruktur verändert. Normal liegen hydrophile Teile des Proteins in wässriger Lösung außen und hydrophobe Teile innen. Durch das Hinzufügen von Alkohol wird diese Struktur umgekehrt, also außen hydrophob und innen hydrophil. Dadurch kommt es zum Verklumpen der Lösung, denn die Tertiärstruktur hat sich verändert. Versuch 3 zur Gel- und Sol- Bildung a) Durchführung: 10 Minuten vor Versuchsbeginn haben wir das Gelatinepulver mit kaltem Wasser in einem Becherglas gemischt. In einem anderen Becherglas haben wir bereits ein Wasserbad vorbereitet.
Beobachtung: Die Gelatine in dem kalten Wasser bildet eine feste Substanz. Nachdem sie im Wasserbad erwärmt wurde, ist sie wieder flüssig geworden.
Ergebnis:
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Versuch 4 Ergänzung zur Denaturierung
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